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A miocilina, resposta glicocorticóide induzível por malha trabecular, também conhecida como MYOC, é uma proteína que em humanos é codificada pelo gene MYOC. Mutações no MYOC são uma das principais causas de glaucoma.

Localização do gene

A localização citogenética do gene MYOC humano está no braço longo (q) do cromossomo 1, especificamente na posição 24.3 (1q24.3). A localização molecular do gene começa em 171.635.417 pb e termina em 171.652,63 pb no cromossomo 1 (Anotação: GRCh38.p12) (montagem).

Características das proteínas

A miocilina é uma proteína com um peso de 55 kDa (504 aminoácidos) e uma propriedade ácida geral é o primeiro gene que foi associado ao glaucoma primário de ângulo aberto (POAG).

Estrutura proteica

A proteína é composta pelos dois domínios dobráveis, o domínio do tipo zíper da leucina no terminal N e o domínio do tipo olfactomedina no terminal C. Sabe-se que o domínio no terminal N tem 77,6% de homologia com a cadeia pesada de miosina de Dictyostelium discoideum e 25% de homologia com a cadeia pesada de β-miosina cardíaca. O gene codifica três éxons diferentes, cada um consistindo em diferentes domínios estruturais e funcionais. O terminal N é codificado pelo éxon 1 e contém o motivo estrutural do zíper da leucina, que consiste em 50 resíduos de aminoácidos (117-169 aminoácidos). O motivo é encontrado em uma α-hélice, o que aumenta a ligação da proteína. O nome do domínio surge devido à ocorrência de leucina, bem como, a arginina se repete periodicamente na α-hélice.