Glycin
Glycin (Gly, G) je aminokyselina s nepolárním postranním řetězcem. Na rozdíl od ostatních nepolárních aminokyselin (Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp) však není jeho celkový charakter příliš nepolární. Jedná se o nejjednodušší z 23 proteinogenních aminokyselin: Glycin jako jediná biogenní aminokyselina není opticky aktivní, neboť kvůli přítomnosti dvou vodíků na α uhlíku má rovinu symetrie (nemůže se tedy rozlišit D- a L-glycin). Z důvodu krátkého postranního řetězce se může glycin vázat na místa, na která jiné aminokyseliny ze sterických důvodů nemohou. Například pouze glycin může být vnitřní aminokyselinou kolagenové šroubovice.
Glycin je velmi evolučně stabilní na důležitých místech některých proteinů (například, v cytochromu c, myoglobinu, a hemoglobinu), neboť mutace měnící tuto aminokyselinu za jinou s větším postranním řetězcem výrazně pozměňují strukturu proteinu. Dalším příkladem je aktivní centrum proteázy chymotrypsinu, který štěpí enzymy za objemnými aminokyselinami typu fenylalanin, tryptofan, tyrosin, a proto i tady má záměna glycinu vážné důsledky. Enzym neschopný katalýzy je vyřazen z činnosti v proteazomu.
Glycin má stejný sumární vzorec jako nitroethan.
Většina proteinů obsahuje relativně malé množství glycinu. Důležitou výjimkou je kolagen, který se skládá z glycinu z jedné třetiny. Důvod spočívá v tom, že další přibližně třetinu kolagenního vlákna zaujímá lysin a hydroxylysin. Obě tyto aminokyseliny mají omezené možnosti rotace a glycin tak vyrovnává deformační vliv těchto aminokyselin na strukturu kolagenního vlákna.
Ve velkém množství se glycin nachází také v elastinu.
Kódují ho kodóny GGU, GGC, GGA a GGG.
